Характеристика транспортной функции белков

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

• кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
• коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий;
• эластин (связки);
• белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

• липопротеины — отвечает за перенос жира.
• гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
• гаптоглобин — транспорт гема),
• трансферрин — транспорт железа.

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки – Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

• гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная функция

• В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
• Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция

• Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

6. Сигнальная функция

• В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

7. Запасающая функция

• В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
• Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

8. Энергетическая функция

• При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

9. Каталитическая (ферментативная) функция

• Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

1. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
2. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

10. Функция антифириза

• В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

11. Питательная (резервная) функция.

• Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Белки в живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию. Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию. Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны — это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков. Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию.

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков.

Ангаотензинсвязывающий белок

Ангаотензинсвязывающий белок, возможно, появляется в крови при патологии и идентичен митохондриальной олигопептидазе М; белок, связывающий адреномедуллин, является фактором Н комплемента; кортиколиберинсвязьшающий белок образует собственное семейство; соматотропин и пролактинсвязывающие белки — протеолитически отщеплённые или модифицированные альтернативным сплайсингом внеклеточные домены соответствующих Рц; белки, связывающие цитокиньї ИЛ-2, ИЛ-6, цилиарный нейротрофический фактор, являются растворимыми СЕ соответствующих Рц, а остеопротегерин — ложным Рц или Рц-манком; утероглобин, простатеин относятся к семейству утероглобинов, или секретоглобинов; фоллистатин и родственные белки составляют собственное семейство.

Большинство транспортных белков, находящихся в крови, синтезируется в печени. Вместе с тем, те же белки могут продуцироваться локально (в частности, в тканях-мишенях соответствующих лигандов).

Функции транспортных белков разнообразны и включают эффекты, как связанные, так и не связанные с их лигандами.

В многочисленных экспериментах с манипулированием уровнем транспортных белков показано, что эти белки способны снижать скорость метаболического клиренса своих лигандов и ингибировать их биологическое действие. Ясно, что данный тормозный эффект должен проявлять себя только в переходных условиях, т.е. при изменениях продукции/деградации сигнальных соединений или самих транспортных белков. В стационарных же условиях системы рецепции и метаболизма сигнальных соединений адаптированы к имеющемуся уровню свободного лиганда. Можно полагать, что переходные условия чаще возникают при резком повышении содержания сигнальных соединений (например, при стрессорной реакции, родах, предовуляторном выбросе эстрогенов). При этом соответствующие транспортные белки становятся фактором амплификации гормонального сигнала в силу ограниченной ёмкости транспортных белков.

Транспортные белки

Транспортные белки (например, тироксинсвязывающий глобулин, транскальциферин, кортиколиберинсвязывающий белок) могут экспрессироваться на уровне, значительно превышающем продукцию соответствующего гормонального лиганда, в результате чего создается значительный «резерв» сигнального соединения (в форме комплексов с транспортным белком), который может быть использован при недостаточном поступлении сигнального соединения. В данной ситуации транспортный белок выполняет буфер-но-резервирующую функцию.

Транспортные белки способны выполнять функцию направленного транспорта сигнальных соединений посредством по меньшей мере двух механизмов:

а) высвобождения лиганда в тканях с усиленной деградацией транспортного белка, происходящей преимущественно благодаря протеолизу, или в условиях изменений конформапии транспортного белка, ведущих к снижению его сродства к лиганду (фосфорилирование, взаимодействие с компонентами внеклеточного матрикса или клеточной поверхностью); примером действия такого механизма может служить аутостимуляция роста опухолей за счёт локального высвобождения ИФР при разрушении их связывающих белков; б) связывания транспортных белков соответствующими Рц на поверхности клеток-мишеней; в результате локальная концентрация сигнального соединения может возрастать; данный механизм, кроме того, может обеспечивать путь поступления сигнальных соединений внутрь клетки в результате интернализации тройного комплекса «лиганд/транспортный белок/Рц транспортного белка» (например, поступление ИФР в ядро пролиферирующих клеток).

Транспортные белки могут выполнять собственные сигнальные функции, а транспортируемые ими лиганды могут играть роль аллостерических регуляторов. Например, сексстероидсвязывающий глобулин, транскортин, тироксинсвязывающий глобулин способны влиять на обменные процессы через собственные Рц, а соответствующие гормональные лиганды могут модулировать эти эффекты (так, сексстероидсвязывающий глобулин, действуя на передний гипоталамус, стимулирует женское половое поведение, а комплекс белка с 5ос-дигидротестостероном — нет).

Белки, связывающие инсулиноподобные факторы роста

В ряде случаев транспортные белки способны взаимодействовать с другими внеклеточными белками и оказывать влияние на их активность. Так, значительная часть транстиретина крови находится в комплексе с другим транспортным белком — ретинолсвязывающим белком, что обеспечивает предотвращение клубочковой фильтрации и экскрецию последнего.

В качестве иллюстрации структуры и функций транспортных белков далее рассмотрено семейство белков, связывающих инсулиноподобные факторы роста (ИФР), и родственных им белков.

Надсемейство белков, связывающих инсулиноподобные факторы роста (ИФРСБ, IGFBPs), включает 6 ИФРСБ (ИФРСБ- 1-ИФРСБ-6), обладающих высоким сродством (Kd

0,1 нМ) к инсулиноподобным факторам роста (ИФР-І и ИФР-П), и 9 белков, родственных ИФРСБ (ИФРСБ-рБ1-ИФРСБ-рБ9, IGFBP-rPl-IGFBP-rP9), обладающих низким сродством (Kd >10 нМ) к ИФР. Для белков надсемейства характерно высокое содержание консервативных остатков цистеина, которые в ИФРСБ локализованы в N- и С-концевых доменах, разделенных вариабельной областью. В ИФРСБ-рБ N-концевой домен сходен с таковым в ИФРСБ, а другие области молекулы имеют существенные отличия. Предполагается, что остатки цистеина N- и С-концевых доменов ИФРСБ за счёт образования внутридоменных дисульфидных связей формируют строго упорядоченную глобулярную структуру белка. Средний домен большинства ИФРСБ гликозилирован (возможная функция — придание устойчивости к протеолизу), может быть фосфорилирован по остаткам серина (возможные функции — модуляция взаимодействия с кислотолабильной СЕ ИФРСБ и клеточной поверхностью) и служит шарниром между N- и С-концевыми доменами. С-концевой домен (вместе с N-концевым доменом) участвует в формировании кармана для связывания ИФР, а также обеспечивает взаимодействие ИФРСБ с другими молекулами. Такими молекулами могут быть кислотолабильная СЕ ИФРСБ (для ИФРСБ-3 и ИФРСБ-5); интегрины, обеспечивающие связь с внеклеточным матриксом (для ИФРСБ-1 и ИФРСБ-2); протеогликаны клеточной поверхности и внеклеточного матрикса (для ИФРСБ-3, 5 и 6); белки, обеспечивающие транслокацию в ядро активно пролиферирующих клеток (для ИФРСБ-3 и ИФРСБ-5).

Доменная организация белков

Активность ИФРСБ может регулироваться их протеолизом, фосфорилированием, взаимодействием с поверхностью клеток или внеклеточным матриксом. Так, связывание ИФР с ИФРСБ-4 повышает доступность ИФРСБ-4 для протеазы. Фосфорилирование ИФРСБ при их биосинтезе в некоторых тканях также может влиять на их активность: сродство фосфорилированного ИФРСБ-1 к ИФР в 6 раз выше, чем сродство нефосфорилированного белка. Связывание некоторых ИФРСБ (конкретно, ИФРСБ-3 и ИФРСБ-5) с клеточной поверхностью или с внеклеточным матриксом многократно снижает их сродство к ИФР.

Экспрессия ИФРСБ осуществляется многими тканями и находится под контролем множества гормональных и паракринных факторов, набор которых для конкретной ткани может быть индивидуальным.

В крови преобладающая часть ИФР (-75%) находится в виде крупных (-150-200 кДа) комплексов, включающих ИФРСБ-3 и кислото-лабильную СЕ ИФРСБ. Такой комплекс не способен проходить через эндотелиальный барьер, что обеспечивает создание резервуара ИФР с длительным периодом полужизни (15—20 ч). Приблизительно 20-25% ИФР находится в виде менее крупных (-40-50 кДа) комплексов с другими ИФРСБ, и такие комплексы способны проходить через эндотелий сосудов и формируют пул биологически доступного для тканей ИФР (период полужизни -30 мин). Свободный ИФР составляет менее 1% от его общего содержания в крови (период полужизни -10 мин). Соответственно, нокаут гена als кислотолабиль-ной СЕ ИФРСБ у мыши приводит к снижению уровня ИФР в крови на 80%. Комплексы ИФР с различными ИФРСБ обнаруживаются во многих других биологических жидкостях, причём соотношение разных ИФРСБ в данной жидкости может существенно отличаться от наблюдаемого в крови. Например, в амниотической жидкости преобладает ИФРСБ-1, в цереброспинальной жидкости — ИФРСБ-2 и ИФРСБ-6, в матриксе кости — ИФРСБ-5.

Автор

Алла Эрнестовна Вальцман

Поделись статьей:

Оцените статью:

0

Благодарим за отзыв